Ruta metabólica
Ciclo de Krebs
Ocho reacciones en círculo que oxidan por completo los dos carbonos del acetil-CoA hasta CO₂. No produce apenas ATP directamente: su trabajo es cargar transportadores de electrones, tres NADH y un FADH₂ por vuelta, que la cadena respiratoria convertirá en energía.
- Entra
- Acetil-CoA + 2 Agua + 3 NAD⁺ + FAD + GDP + Fosfato inorgánico
- Sale
- Coenzima A + 2 Dióxido de carbono + 3 NADH + Protón + FADH₂ + GTP
- Localización
- Matriz mitocondrial
Datos curiosos
- Citrato sintasaLa enzima cambia de forma al unir el oxalacetato: solo entonces aparece el sitio donde encaja el acetil-CoA. Así evita malgastar acetil-CoA cuando no hay con qué combinarlo.
- α-cetoglutarato deshidrogenasaEs prima hermana del complejo piruvato deshidrogenasa: misma arquitectura de tres enzimas y las mismas cinco coenzimas.
- Succinato deshidrogenasaPertenece a dos vías a la vez. Sus electrones no pasan por el NAD⁺: van directos a la ubiquinona, y por eso rinden menos ATP.
Reacciones
| # | Enzima | ΔG°′ |
|---|---|---|
| 1 | Citrato sintasaEC 2.3.3.1 · irreversibleAcetil-CoA + Oxalacetato + Agua → Citrato + Coenzima A | −32,2kJ/molexergónica |
| 2 | AconitasaEC 4.2.1.3Citrato ⇌ Isocitrato | 13,3kJ/molendergónica |
| 3 | Isocitrato deshidrogenasaEC 1.1.1.42 · irreversibleIsocitrato + NAD⁺ → α-cetoglutarato + Dióxido de carbono + NADH | −8,4kJ/molexergónica |
| 4 | α-cetoglutarato deshidrogenasaEC 1.2.4.2 · irreversibleα-cetoglutarato + NAD⁺ + Coenzima A → Succinil-CoA + Dióxido de carbono + NADH | −33,5kJ/molexergónica |
| 5 | Succinil-CoA sintetasaEC 6.2.1.4Succinil-CoA + GDP + Fosfato inorgánico ⇌ Succinato + Coenzima A + GTP | −2,9kJ/molexergónica |
| 6 | Succinato deshidrogenasaEC 1.3.5.1Succinato + FAD ⇌ Fumarato + FADH₂ | 0,0kJ/molendergónica |
| 7 | FumarasaEC 4.2.1.2Fumarato + Agua ⇌ Malato | −3,8kJ/molexergónica |
| 8 | Malato deshidrogenasaEC 1.1.1.37Malato + NAD⁺ ⇌ Oxalacetato + NADH + Protón | 29,7kJ/molendergónica |
8 de 8 reacciones con ΔG documentado.
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Fuentes
- Nelson, D. L. & Cox, M. M. (2021). Lehninger. Principios de bioquímica, 8.ª ed., cap. 16